혈청 글루타메이트 탈수소 효소

혈청 GlDH 활성의 기준 값-4 IU / l 미만.

G11D는 글루탐산의 α- 케 토글 루타 레이트 및 암모니아로의 전환을 촉매 화하고; 효소는 세포의 미토콘드리아, 주로 간세포에 집중되어 있습니다. 또한 신경 조직, 골격근, 심근 및 유선에서 소량 발견됩니다. GlDG는 간 질환의 혈청에서 측정되는 기관 특이 적 효소 중 하나입니다. 효소는 미토콘드리아이기 때문에 활성 증가 정도는 간 질환의 세포 용해 깊이를 반영합니다. 수준에 따라 병리학 적 과정의 심각성을 판단 할 수 있습니다.

바이러스 성 간염의 경우, icteric 기간의 첫날 혈액에서 GlDG의 활동이 증가합니다. 그 증가 정도는 바이러스 성 간염의 중증도에 달려 있으며 특히 간부전의 발생으로 높은 비율이 주목됩니다..

원발성 및 전이성 간암 환자에서 높은 Gldg 활성이 주목됩니다. 만성 지속성 간염이 악화됨에 따라 GlDH 활성의 증가는 없거나 중요하지 않습니다. 간경변의 뚜렷한 악화로 GlDH의 활성 증가가 중요하며 효소의 높은 활성은 바람직하지 않은 신호로 간주됩니다.

담관 활동의 급격한 차단에서 Gldg 활성의 급격한 증가가 관찰된다. 알코올 중독은 혈액 GldG 활동의 상당한 증가를 동반합니다.

GlDG와 GGTP의 활동이 증가하는 이유는 여러면에서 비슷하지만 차이점이 있습니다.GlDG의 높은 활동은 급성 간 병변에서 관찰되고 GGTP는 장기 병리학 적 과정에서 관찰됩니다.

글루타메이트 탈수소 효소는 세포에서 질소 대사의 중심이다.

대부분의 트랜스 아미나 제는 아미노기의 수용체로서 α- 케 토글 루타 레이트를 사용하고 글루탐산을 형성한다. α- 케 토글 루타 레이트 및 암모니아의 형성에 의한이 산의 산화 적 탈 아미 노화는 조직에서 널리 퍼져있는 글루타메이트 탈수소 효소에 의해 촉매된다. 특정 조건 (NAD + 또는 GTP의 영향 하에서)에서 글루타메이트 탈수소 효소 활성의 손실과 해리 될 수 있고, 높은 활성도를 가지며, 미토콘드리아에 국한되며 NAD의 보효소로 사용될 수있는 6 개의 서브 유닛으로 구성된 분자량 312 kD의 올리고머 효소 NADF. 이 효소의 작용은 NAD 또는 NADP의 보효소로서 간접적으로 끝난다. 이 효소의 작용은 많은 아미노산의 간접 탈 아미 노화를 완료하며 간에서 일어나는이 반응에서 방출 된 암모니아는 요소를 합성하는 데 사용됩니다.

글루타메이트 탈수소 효소는 알로 스테 릭 효소이며 그 활성은 신중하게 조절됩니다. 효소의 알로 스테 릭 억제제는 ATP, GTP 및 NADH + H +이고, 활성화 제는 ADP이다. 이 효소는 역반응을 촉진하여 유리 암모니아로 a-ketoglutaric acid의 아 민화를 제공합니다. 이는 암모니아의 중화 메커니즘에 중요하며 아미노산 합성에 암모니아 질소를 사용할 수있게합니다..

암모니아-신체의 독성 화합물.


임상 관찰에 따르면 단백질이 풍부한 음식을 섭취하고 장에서 암모니아의 흐름을 증가시킨 후 간 기능 장애 및 / 또는 간부 담관 순환이 발달 된 환자 (암모니아 중독의 증상)가 나타납니다. 이것은 특정한 진전 (진동), 언어 구르기, 흐릿한 시력 및 심한 경우 혼수 상태의 발달로 표현됩니다. 동시에 치료 조치는 혈액 내 암모니아 수준을 낮추는 것을 목표로합니다. 정상적인 조건에서 혈액 내 암모니아 수준은 200 μg / l를 초과하지 않지만 모든 조직에서 탈아 민화 과정이 발생합니다. 이 낮은 수준은 각 세포에서 암모니아의 국소 결합으로 인해 유지됩니다. 두 가지 반응이이 역할을합니다. 이들 중 하나, α- 케 토글 루타 레이트의 환원성 아 민화는 글루타메이트 탈수소 효소에 의해 촉매 된 상기 언급 된 반응의 역반응이다.. 이 반응에서 수소 공여체의 역할은 NADPH에 의해 수행된다. (글루타메이트 탈수소 효소는 다른 니코틴 아미드 의존성 탈수소 효소의 특징 인 코엔자임에 대해 뚜렷한 특이성을 갖지 않음). 두 번째 반응은 글루타민 합성 효소에 의해 촉매되는 글루타민의 형성이다..

반응은 모든 조직의 세포의 시토 졸에서 진행되지만, 뇌 조직은 특히 높은 활성을 특징으로하며,이 반응은 암모니아가 결합 될 때 주요 반응이므로 순환 혈액에서 암모니아 수준이 증가하는 경우 뇌 글루타민 합성 효소의 잠재력이 소진 될 때 글루타메이트 탈수소 효소 반응이 중화에 사용됩니다. 이것은 트리 카르 복실 산 사이클로부터의 α- 케 토글 루타 레이트의 "누설"및 후자의 활성의 약화와 관련이 있으며, 이는 신경 세포의 에너지 공급을 악화시키고 암모니아 중독의 원인 중 하나로 간주된다.

근육은 또한 높은 글루타민 합성 효소 활성으로 구별됩니다. 글루타민 합성 효소는 암모니아에 대한 낮은 Km 값을 특징으로하며, 암모니아 농도가 낮을 ​​때 기능을 적극적으로 수행 할 수 있습니다. 글루타민에는 많은 기능이 있습니다 :

· 모든 조직에서 중요한 분자의 합성, 특히 퓨린 및 피리 미딘 합성을위한 질소 공여체로서 글루타민 화.

· 다양한 조직에서 간 세포로의 독성이없는 암모니아 수송으로 요소로 변환됩니다..

장은 장 세포의 에너지 원으로 사용.

· 신장에서 산-염기 균형을 유지하는 데 관여합니다. 글 루타 미나 제에 의한 글루타민 측쇄에서 아미드 기의 가수 분해는 양성자의 결합을 허용한다. 이것은 대사성 산증에서 특히 중요합니다..

글루타민은 글루타민의 아미드 결합의 가수 분해를 촉매하는 효소 인 글 루타 미나 제로 인해 유리 암모니아의 공급원이 될 수 있습니다.

추가 된 날짜 : 2014-12-16; 조회수 : 606; 저작권 침해?

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간 상태를 판단 할 수있는 효소

간단히 말해 : 간이 아프고 올바른 약을 선택하기 위해 의사는 혈액 화학 검사를 의뢰 할 수 있습니다. 간 상태에 따라 혈액에 다른 양의 간 효소가있을 것입니다. 당신이 건강 할 때만 표시기가 정상으로 돌아갑니다.

  • 생화학 적 혈액 검사는 무엇입니까
  • 간 평가시 지표 효소
  • AST와 ALT
  • 글루타메이트 탈수소 효소 (GlDG)
  • 감마-글루 타밀 트랜스 펩 티다 제 (GGTP)
  • 젖산 탈수소 효소 (LDH)
  • 배설 효소

이 기사는 의학 독물 학자 Stanislav Radchenko 후보에 의해 확인되고 편집되었습니다..

생화학 적 혈액 검사는 무엇입니까

간은 적절한 기능을 수행하는 기관으로 사람의 복지와 건강뿐만 아니라 그의 삶에도 달려 있습니다. 모든 생화학 적 과정의 올바른 과정은 효소 (때로는 효소라고도 함)에 의해 보장되며, 그중 특정 농도에서 간 상태 및 때로는 병리학 적 과정의 성격을 판단 할 수있는 발생 장소가 있습니다. 일반적으로 혈액 내 효소의 존재 및 양은 생화학 연구 중에 결정됩니다 (일상 생활- "생화학 검사").

기능적인 해부학 적 관점에서 효소는 세 그룹으로 나눌 수 있습니다.

  1. 분비물 (기관에서 합성되고 일반적으로 모세 혈관 벽을 통해 혈액에 들어감).
  2. 배설물 (기관에서 합성되고 일반적으로 덕트 또는 중공 기관의 내강으로 분비 됨).
  3. 지표 (합성 및 세포 내 기능 수행-해당 세포 손상의 결과로만 혈액 및 기타 체액에 나타남).

생화학 적 혈액 검사는 간 질환을 진단하는 효과적인 방법 중 하나입니다. 생화학 분석은 필요에 따라 차등 진단 목록을 좁히는 데 도움이되며 추가 검사를 위해 환자를 만나고 때로는 진단을 내립니다. 일반적으로,이 방법은 세 그룹 각각의 효소가 존재하는 혈청의 농도를 보여줍니다. 병리학 적 과정에서 분비 효소의 농도가 감소하고 배설물이 증가하고 지표가 감지 가능하거나 크게 증가합니다..

간 평가시 지표 효소

트랜스 아미나 제

  • 아스 파르 테이트 트랜스 아미나 제 (AST), 성-아스파 테이트 아미노 트랜스퍼 라제 (AsAT).
  • 알라닌 트랜스 아미나 제 (ALT), 이름-알라닌 아미노 트랜스퍼 라제 (ALAT).

혈액 내 ALT 및 AST 효소 수준의 증가는 간 손상을 나타냅니다. 인포 그래픽. 전체 크기로보기

효소는 트랜스 아미 네이션 반응, 즉 아미노산에서 케 토산으로의 아미노기의 양방향 전달을 제공한다. 트랜스 아미 네이션은 신체에서 개별 아미노산의 합성 및 파괴를 제공하기 때문에 신진 대사에서 중요한 역할을합니다. 트랜스 아미나 제의 활성화는 내인성 중독의 조건 하에서 독성 생물 아민의 양의 감소 및 암모니아의 이용을 초래하기 때문에 해독의 내부 인자 중 하나이다. 비타민 B6 (피리독신)의 해독 효과는 활성 형태가 모든 트랜스 아미드의 보효소이기 때문에 이것을 기반으로합니다..

AST는 심장, 간, 골격근, 신경 조직 및 신장에서 가장 활동적입니다. 세포 내 AST 및 ALT는 2 가지 동종 효소의 형태로 존재한다 : 세포질 및 미토콘드리아.

트랜스 아미나 제의 가장 일반적인 활동은 심장과 간 병리의 감별 진단을 위해 연구됩니다. 근세포는 ALT보다 훨씬 많은 AST를 함유하고, 그 반대도 간세포에서 포함된다. 따라서 심근 경색의 경우 혈액에서 AST의 활성이 ALT보다 현저히 높고 바이러스 성 간염의 경우 ALT의 활성이 AST보다 높을 것입니다.

AST 활성 대 ALT의 비는 소위 "염증 계수"(DRr)로 표현되며, 정상 값은 1/3입니다. 간세포가 심하게 손상되고 간세포가 사망하고 심근 경색이 증가합니다. 간경화로 인한 간 손상.

간염의 경우 환자는 황달이없고 빌리루빈 수치가 정상일 수 있지만 트랜스 아미나 제의 농도는 증가합니다. 이것은 다음과 같은 병리학 적 과정을 나타낼 수 있습니다.

  • 폐쇄성 황달;
  • 간 육아종;
  • 간에서의 종양 과정;
  • 담즙 정체;
  • 급성 바이러스 성, 독성, 원생 동물, 진균 성 간염.

혈액 내 트랜스 아미나 제의 농도는 통풍, 광범위한 근육 부상, 근병증, 화상, 근염, 적혈구의 붕괴와 관련된 질병으로 일시적으로 증가 할 수 있습니다.

혈액 내 ALT 및 AST 함량의 편차가 반드시 간 문제를 의미하는 것은 아닙니다. 그 이유는 다른 기관에있을 수 있으며, 이는 결국간에 영향을 미칩니다. 간 효소 증가의 드문 원인에 대한 의학적 사례를 읽습니다..

글루타메이트 탈수소 효소 (GlDG)

대부분의 트랜스 아미나 제는 아미노기의 수용체로서 케 토글 루타 레이트를 사용하고 글루탐산을 형성한다. 케 토글 루타 레이트 및 암모니아의 형성에 의한이 산의 산화 적 탈 아미 노화는 아연-함유 효소 글루타메이트 탈수소 효소 (G1DG)에 의해 촉매된다. 아미노산 대사에 관여하는이 미토콘드리아 효소는 주로 간에서 발견됩니다..

소량으로 신경 조직, 골격근, 심근 및 유선에서 발견됩니다. 따라서 G1DG는 간 질환에 대해서만 혈청에서 결정되는 기관 특이 적 효소로 간주됩니다. 효소는 미토콘드리아이므로 농도의 증가 정도는 간세포의 깊이와 병리학 적 과정의 심각성을 반영합니다..

감마-글루 타밀 트랜스 펩 티다 제 (GGTP)

감마-글루 타밀 트랜스 펩 티다 제 (GGTP). 세포막을 가로 지르는 아미노산의 이동을 촉매하고 미세 소체 산화 과정에도 관여합니다. GGTP는 막-결합 효소이다. 상당한 농도에서 GGTP는 간, 췌장, 신장 및 전립선에 존재합니다 (따라서 남성의 경우 혈액에서 GGTP의 활동은 여성보다 두 배 높습니다). 다른 조직의 세포에서는 GGTP가 소량 함유되어 있습니다..

GGTP의 활성은 주로 담즙 관의 상피 세포, 신장 근위 세뇨관 세포, 췌장의 선외 조직 및 그 덕트, 장 세포의 솔질과 같이 높은 분비 또는 흡수 능력을 가진 세포막에 존재합니다..

혈액에서 GGTP의 활성 변화는 간 및 간 담도 질환에서 큰 진단 적 가치가 있습니다. 효소는 ALT 및 AST보다 간 기능 장애에 더 민감하다. GGTP는 간에서 알코올 소비가 장기간 지속되는 영향에 특히 민감합니다. 알코올 남용자에서 혈청 GGT 수치는 섭취 한 알코올의 양과 관련이 있습니다. 이 검사는 금단 증상을 모니터링하는 데 유용합니다. 알코올 섭취를 중단하면 10 일 동안 효소 활동이 절반으로 줄어 듭니다..

젖산 탈수소 효소 (LDH)

젖산 탈수소 효소 (LDH)는 젖산 분자 (락 테이트)에서 수소의 제거를 촉매하는 효소입니다. 이 반응은 혐기성 (산소없는) 포도당 대사 과정에서 가장 중요한 것 중 하나입니다. LDH는 신체 조직에 널리 분포되어 있습니다. 가장 높은 LDH 활성은 신장, 심근, 골격근 및 간에서 발견되었습니다. 그것은 혈청뿐만 아니라 적혈구에서도 상당한 양으로 발견됩니다..

대부분의 인간 장기 및 조직에는 5 개의 LDH 동종 효소가 포함되어 있습니다. LDH의 이소 효소 스펙트럼의 특성과 조직의 대사 유형은 서로 관련이 있습니다. 및 혐기성 대사가 현저한 조직 (간, 골격근) 동종 효소 LDH4 및 LDH5가 우세하다. 건강한 사람의 혈액에서 5 개의 LDH 동종 효소가 모두 지속적으로 검출되므로 LDH의 총 (총) 활동이 일반적으로 측정됩니다.

배설 효소

GlDG와 같은 알칼리성 포스파타제 (ALP)는 마그네슘 및 염소 이온의 존재하에 활성이 증가하는 아연 함유 효소입니다. ALP는 유기 화합물로부터 인산의 분리를 촉매한다. 효소는 pH 8.6–10.1에서 알칼리성 매질에서 그 활성이 최대라는 사실 때문에 그 이름을 얻었습니다..

GGTP와 같이 ALP는 세포막에 위치하며 인의 막 관통 운동에 참여합니다. AL은 뼈, 장 점막, 간 담관 벽, 신장 세뇨관, 태반 및 수유 유선에 널리 존재합니다. 뼈가 자라면서 특히 높은 함량이 발견됩니다. 결과적으로 혈액에서 알칼리성 포스파타제 활성의 증가는 뼈 손상 및 담즙 정체 (담즙 정체)를 동반하는 질병으로 관찰.

"나쁜"혈액 검사는 공황의 이유가 아닙니다. 진단 후, 의사는 질병 경과와 환자의 신체의 특성을 고려하여 치료를 처방합니다. 자격을 갖춘 전문가와 상담하지 않고 약을 복용하는 동안 스스로 치료하지 마십시오.

간경변 및 C 형 간염에 대한 생화학 적 혈액 검사에는 다음이 포함됩니다.

  • 빌리루빈 수준;
  • 간 효소 농도;
  • 유장 단백질 함량 (간에서 아미노산으로부터 단백질을 합성하는 능력을 시험하기 위해).

효소의 수준을 정상화하는 것은 농도의 변화를 초래 한 원인을 제거하는 것만 허용합니다. 간경변 및 다른 유형의 병리가 의심되는 경우 추가 검사가 필요할 수 있습니다. 수행해야 할 추가 검사, 의사 결정.

일반적으로 혈액 내 효소 함량이 증가하는 세포 용해 증후군 (세포 파괴) 은식이 제한을 제안합니다.

  • 지방, 매운 및 훈제 고기 의식이에서 배제;
  • 커피와 알코올의 거부;
  • 발효유 제품, 과일 및 식물성 섬유를 메뉴에 포함;
  • 동물성 단백질 및 소금 제한.

여러 가지 간 질환이 있으면 신속하게 치료를 시작할 수있는시기 적절한 검사입니다. 소홀히 한 상태에서 그들은 치명적인 결과를 초래할 수 있습니다..

의견에서 간과 의사에게 질문을 할 수 있습니다. 부끄러워하지 마십시오!

이 기사는 2019 년 7 월 23 일에 마지막으로 업데이트되었습니다

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아미노산의 간접 탈 아미 노화. 글루타메이트 탈수소 효소 및 글루탐산의 역할. 트랜스 아미 네이션 반응, 효소, 생물학적 중요성.

아미노산 탈 아미 노화-암모니아 (NH3) 형성으로 아미노산에서 아미노기를 제거합니다. 인간 조직에서, 산화 적 탈 아미노 화가 우세합니다. 즉, 수소 이동과 결합됩니다.

생리 학적 pH에서 아미노산의 산화 적 탈 아미 노화에 관여하는 대부분의 효소는 비활성이다. 따라서, 글루타메이트의 직접적인 산화 적 탈 아미 노화를 촉매하는 글루타메이트 탈수소 효소는 산화 적 탈 아미 노화에 중요한 역할을한다. 코엔자임으로는 NAD + 또는 NADP + (비타민 PP의 유도체)가 사용됩니다. 반응은 가역적이다..

글루타메이트 탈수소 효소는 알로 스테 릭 효소이며, 알로 스테 릭 활성화 제는 ADP 및 HDP이며, 알로 스테 릭 억제제는 ATP, GTP 및 NADH입니다..

23.5.3. 간접 탈 아미 노화는 대부분의 아미노산에 공통입니다. 2 단계로 이루어지기 때문에 간접이라고합니다.

1. 첫 번째 단계에서, 아미노산은 글루타메이트의 형성으로 아미 노화를 겪고;

2. 두 번째 단계에서 글루타메이트의 산화 적 탈 아미노 화가 발생합니다 (그림 21.3 참조)..

그림 23.3. 아미노산의 간접 탈아 민화 계획.

이 과정에서 아미노 트랜스퍼 라제의 참여는 하나의 아미노산-글루타메이트에서 다양한 아미노산의 아미노기를 수집하여 암모니아와 α- 케 토글 루타 레이트를 형성하기 위해 산화됩니다.

아미노산 탈 카르 복 실화. 생명 아민의 형성-히스타민, 세로토닌, GABA. 신진 대사 및 기능 조절에서 생체 아민의 역할. 생체 아민의 고장.

아미노산 탈 카르 복 실화-CO2 형성으로 아미노산에서 카르복실기의 절단. 아미노산 탈 카르 복 실화 반응의 생성물은 신체의 대사 및 생리 학적 과정의 조절에 관여하는 생체 아민이다 (표 23.1 참조).

표 23.1

생체 아민 및 그 전구체.

아미노산생물 아민
히스티딘히스타민
글루타메이트γ- 아미노 부티르산 (GABA)
티로신도파민
트립토판트립 타민
세로토닌
시스테인티오 에틸 아민
타우린

아미노산 및 이의 유도체의 탈 카르 복 실화 반응은 아미노산 탈 카르 복실 라제를 촉매한다. 코엔자임-피리 독살 포스페이트 (비타민 B6의 유도체). 반응은 돌이킬 수 없다.

23.6.2. 탈 카르 복 실화 반응의 예. 일부 아미노산은 직접 탈 카르 복 실화된다. 히스티딘 탈 카르 복 실화 반응 :

히스타민은 강력한 혈관 확장 효과, 특히 염증에 초점을 맞춘 모세관에 효과적입니다. 펩신과 염산의 위 분비를 자극하고 위의 분비 기능을 연구하는 데 사용됩니다.

글루타메이트 탈 카르 복 실화 반응 :

GABA-중추 신경계의 억제 매개체.

예비 산화 후 다수의 아미노산이 탈 카르 복 실화된다. 트립토판 히드 록 실화 생성물은 세로토닌으로 전환됩니다 :

세로토닌은 주로 중추 신경계 세포에서 형성되며 혈관 수축 효과가 있습니다. 혈압, 체온, 호흡, 신장 여과 조절에 참여.

티로신 하이드 록 실화의 생성물은 도파민으로 전달된다 :

도파민은 카테콜아민의 전구체로서 작용하고; 중추 신경계에서 억제 형 매개체.

시스테인 티오 그룹은 설포 그룹으로 산화되며,이 반응의 산물은 탈 카르 복 실화되어 타우린을 형성합니다.

타우린은 주로 간에서 형성됩니다. 한 쌍의 담즙산 (taurocholic acid) 합성에 참여.

21.5.3. 생물 아민의 이화 작용. 장기 및 조직에는 생체 아민의 축적을 막는 특별한 메커니즘이 있습니다. 암모니아 형성에 의한 산화 적 탈아 민화 (biogenic amine) 불 활성화의 주요 경로는 모노-및 디아 미노 옥시 다제에 의해 촉매된다.

모노 아민 옥시 다제 (MAO)-FAD 함유 효소-다음 반응을 수행합니다.

클리닉은 MAO 억제제 (나일 아미드, 피 라지 돌)를 사용하여 우울한 상태를 치료합니다.

암모니아 형성의 원인과 신체에서 중화하는 방법. 간장으로의 형성 및 수송 장소에서 암모니아의 결합. 생애 첫해 어린이의 암모니아 해독 기능.

암모니아 (NH3)는 아미노 및 아미드기를 함유하는 대부분의 화합물의 대사 산물입니다. 암모니아가 형성되는 주요 방법은 산화성 탈 아미 노화에 의한 것입니다..

암모니아는 특히 신경계에 매우 독성이 강한 물질입니다. 생리 학적 pH 값에서, NH3 분자는 암모늄 이온 NH4 +로 쉽게 전환되는데, 이는 생물학적 막을 관통 할 수없고 세포에 유지된다. NH4 +의 축적은 트리 카르 복실 산 사이클의 최종 단계의 억제 및 ATP 생산의 감소를 야기한다. 따라서 신체에는 암모니아의 결합 (중화)을위한 많은 메커니즘이 있습니다 (그림 24.1 참조).

그림 24.1. 신체의 암모니아 형성 및 중화.

답변 61-80

우레아 생합성. 오르니 틴주기와 푸마르산 및 아스파르트 산의 전환율의 관계. 고 암모니아 혈증의 원인. 신체에서 우레아 제거 위반으로 인한 요독증.

우레아 생합성은 암모니아를 중화시키는 주요 방법입니다. 요소는 간 세포의 오르니 틴주기에서 합성됩니다. 이 반응 순서는 1932 년에 H. Krebs와 K. Henseleit에 의해 발견되었습니다. 현대 개념에 따르면, 요소주기는 5 개의 반응 순서를 포함합니다..

요소 생합성의 두 가지 초기 반응은 간 세포의 미토콘드리아에서 발생합니다.

후속 반응은 간 세포의 세포질에서 발생합니다.

오르니 틴 사이클의 일반적인 계획은 그림 24.2에 나와 있습니다.

그림 24.2 오르니 틴주기 계획 및 푸마르산과 아스파르트 산의 변형과의 관계.
숫자는 오르니 틴 사이클의 반응을 촉매하는 효소를 나타낸다 : 1-카르 바 모일 포스페이트 합성 효소; 2-오르니 틴 카바 모일 트랜스퍼 라제; 3-아르 기니 노숙시 네이트 신테 타제; 4-아르 기니 노숙시 네이트; 5-아르 기나 제.

24.4.2 오르니 틴주기는 트리 카르 복실 산주기와 밀접한 관련이있다 :

1. 요소주기의 시작 반응 및 CTK의 반응은 미토콘드리아 매트릭스에서 진행된다;

2. 요소의 형성에 필요한 CO2 및 ATP의 공급은 CTK의 운영에 의해 보장된다.

우레아 사이클에서, 푸마 레이트가 형성되는데, 이는 CTK의 기질 중 하나이다. 푸마 레이트 수화물이 말 레이트로 옥 살로 아세테이트로 산화된다. 옥 살로 아세테이트는 아스파 테이트로 트랜스 아미 네이션을 겪을 수있다; 이 아미노산은 아르 기니 노숙시 네이트의 형성에 관여한다.

24.4.3. 사이클 효소의 활성 조절은 주로 알로 스테 릭 활성화 제인 N- 아세틸-글루타메이트가없는 상태에서 불활성 인 카르 바 모일 포스페이트 합성 효소 수준에서 수행된다. 후자의 농도는 전구체 (아세틸 -CoA 및 글루타메이트)의 농도뿐만 아니라 N- 아세틸 글루타메이트 신타 제의 알로 스테 릭 활성화 제인 아르기닌에 의존한다 :

아세틸 -CoA + 글루타메이트 N- 아세틸 글루타메이트 + CoA-SH

오르니 틴 사이클 효소의 농도는식이의 단백질 함량에 달려 있습니다. 단백질이 풍부한식이로 전환하면 간에서 오르니 틴 순환 효소의 합성이 증가합니다. 균형 잡힌 식단으로 돌아 오면 효소의 농도가 감소합니다. 기아 상태에서 조직 단백질의 분해와 에너지 기질로 아미노산 사용이 증가하면 암모니아 생성이 증가하고 오르니 틴 사이클의 효소 농도가 증가합니다..

24.4.4. 오르니 틴 사이클의 장애. 대사 장애는 간에서의 우레아 합성 반응뿐만 아니라 N- 아세틸 글루타메이트 신타 제 반응을 촉매하는 5 가지 효소 각각의 부분 차단으로 인해 알려져있다. 이러한 유전 적 결함은 분명히 부분적입니다. 간에서 요소 사이클의 모든 단계를 완전히 차단하는 것은 암모니아를 제거하는 다른 효과적인 방법이 없기 때문에 생명과 양립 할 수없는 것 같습니다.

우레아 합성의 모든 위반의 일반적인 징후는 혈액에서 NH4 +의 함량이 증가한다는 것입니다 (고 암모니아 혈증). 가장 심각한 임상 증상은 효소 카르 바 모일 포스페이트 합성 효소의 결함으로 관찰된다. 요소 사이클의 모든 장애에 공통적 인 임상 증상에는 구토, 운동 장애 장애, 과민성, 졸음 및 정신 지체가 포함됩니다. 질병이 진단되지 않으면 사망이 빨리 발생합니다. 나이가 많은 어린이의 경우 질병의 증상은 흥분성 증가, 간 크기 증가 및 단백질 함량이 높은 음식에 대한 혐오감입니다..

질병의 실험실 진단에는 혈액, 소변 및 뇌척수액에서 오르니 틴 사이클의 암모니아 및 대사 산물의 결정; 복잡한 경우 간 생검에 의지.

식이 요법에서 단백질의 제한으로 상당한 개선이 관찰되는 반면, 많은 뇌 활동 장애는 예방 될 수 있습니다. 저 단백질식이는 혈액에서 암모니아 함량을 감소시키고 경증 형태의 유전성 질환에서 임상 양상을 개선시킵니다. 혈액 내 암모니아 수준의 급격한 증가를 피하기 위해 음식을 소량으로 자주 섭취해야합니다..

24.4.5. 혈액 및 소변에서 요소 결정의 임상 및 진단 가치. 건강한 사람의 혈액에서 우레아 함량은 3.33-8.32 mmol / L입니다. 소변으로 하루 동안 우레아 20-35g이 배설됩니다..

질병의 혈액 요소 함량의 변화는 간에서의 형성 과정과 신장의 배설 과정의 비율에 달려 있습니다. 혈액 요소 (고혈당증)의 증가는 신부전, 간부전의 감소 및 단백질이 낮은식이에서 나타납니다.

요로 요소의 배설 증가는 단백질 함량이 높은 음식을 섭취하거나 조직의 단백질 이화 작용이 동반되는 질병 및 특정 약물 (예 : 살리 실 레이트)을 복용 할 때 관찰됩니다. 요로 배출의 감소는 여과 능력의 위반과 함께 질병 및 독성 간 손상, 신장 질환의 특징입니다.

락 테이트 데 하이드로게나 제 -1 (제 1 이소 효소 LDH, LDH-1, 알파-하이드 록시 부티레이트 데 하이드로게나 제, 이소 엔자임 락 테이트 데 하이드로게나 제 -1, 알파 -HBDH)

연구 결과의 해석에는 주치의에 대한 정보가 포함되며 진단이 아닙니다. 이 섹션의 정보는자가 진단 및자가 치료에 사용될 수 없습니다. 의사는이 검사 결과와 다른 출처의 필수 정보 (이력, 기타 검사 결과 등)를 모두 사용하여 정확한 진단을 내립니다..

감마 (γ)-글루타메이트 탈수소 효소, γ-GlDH

글루타메이트 탈수소 효소 (GlDG)는 아미노산의 대사에 관여하는 효소이다. 간세포에서 가장 많은 양이 발견됩니다. 글루타메이트 탈수소 효소는 간세포의 미토콘드리아 내부에 위치하며, 그 결과 활성이 주로 간 손상으로 관찰됩니다. 효소 활동의 변화는 담도의 다양한 병인과 병변의 간 손상으로 발생합니다.

진단 값
기준값

나이

내용, 단위 / L

글루타메이트 탈수소 효소 진단 값

글루타메이트 탈수소 효소-글루타메이트 탈수소 효소... 철자 사전

글루타메이트 탈수소 효소는 L 글루타민 및 2 옥소 글 루타 릭의 t 로의 상호 전환을 촉매하는 효소이다 : 여기서 NADP (NAD) 및 NADPH (NADN), 각각 코엔자임 니코틴 아미드 아데닌 디 뉴클레오티드 포스페이트 (니코틴 아미드 아데닌 디 뉴클레오티드) 수용체의 산화 및 환원 형태...... 화학 백과 사전

생물학적 산화-모든 살아있는 세포에서 발생하는 일련의 산화 반응. O의 주요 기능 b. 신체에 접근하기 쉬운 형태의 에너지를 제공합니다. 반응 O. b. 세포에서 효소를 촉매하고, 클래스로 통합 된...... 큰 소비에트 백과 사전

중독-I 중독 (급성) 생리 학적 기능을 방해하고 생명을 위태롭게하는 양으로 화학 화합물의 인간 또는 동물 유기체에 외인성 노출의 결과로 발생하는 질병의 중독. 의료 백과 사전

감소-유기 분자로부터 아미노기 (NH2)의 절단. 사이. 그것은 대사 과정, 특히 아미노산의 이화 작용에서 중요한 역할을합니다. 도스 naib, 동물, 식물 및 미생물의 조직에서 D. 아미노산의 중요한 경로...... Biological Encyclopedic Dictionary

생물학적 산화-모든 살아있는 세포에서 발생하는 일련의 산화 반응. 도스 몸에 에너지를 공급하는 기능. 오. b. 소위 이전과 관련이 있습니다. 공여체에서 수용자로 수소 원자 또는 전자의 등가물 (RE)을 환원시키는 것. Aerobes...... 생물학적 백과 사전

커피 에이전트-(위도 접두어, 호환성을 의미하는 효소 및 효소) (보효소), org. prir. 촉매의 구현에 필요한 화합물. 효소의 작용. 이들은 효소 (apoenzyme)의 단백질 성분과 달리 상대적으로...... 화학 백과 사전

OXIDOREDUCTASES-가역적 산화를 촉매하는 효소 클래스. 복원됩니다. 전송 과정에서 복원됩니다. 환원제 (특정 기판)에서 산화제까지의 등가물 (2 개의 H 원자, 2 개의 전자 또는 H 이온 수 소화물)...... 화학 백과 사전

분석적으로 중요한 일부 효소 반응에 대한 Michaelis-Menten 상수-Enzyme KM 기질, mM Catalase H2O2 25 포도당 헥 소기 나제 0.15...

석유와 가스의 큰 백과 사전

글루타메이트 탈수소 효소

글루타메이트 탈수소 효소는 주로 또는 독점적으로 고급 식물 세포의 미토콘드리아에 국한된다. 그러나,이 효소는 분리 된 미토콘드리아에서 쉽게 방출되며 세제로 처리함으로써 용액으로 완전히 전환 될 수 있습니다. 미토콘드리아에서 효소의 위치는 글루타메이트 탈수소 효소가 트리 카복실산 사이클의 반응을 촉매하는 효소와 밀접하게 관련되어 있으며, 이는 α- 케 토글 루타 레이트 및 환원 된 피리딘 뉴클레오티드 코엔자임의 형성을 담당한다. 따라서, 미토콘드리아에서 직접 반응 2에 유리한 조건이 생성되어 글루탐산의 합성으로 이어진다. [1]

글루타메이트 탈수소 효소는 가장 많이 연구 된 단백질 대사 효소 중 하나입니다. 아미노산뿐만 아니라 에너지 대사에서도 중요한 조절 기능을 수행합니다. [2]

-잔기로부터의 글루타메이트 탈수소 효소이다. [삼]

간으로부터의 결정질 글루타메이트 탈수소 효소는 높은 기질 특이성을 특징으로하지만, 높은 유기체에서 여전히 발견되지 않는 L- 노르 발린의 형성으로 α- 케토 발레 린산의 아미 노화를 수행한다. [4]

기존의 아이디어에 따르면, 글루타메이트 탈수소 효소에 의해 촉매 된 반응 (도 14-2, 단계 a; Ch. 참조)이 반응에서 환원제의 역할은 NADH 또는 NADPH에 의해 수행 될 수있다. 진핵 세포에서 글루타메이트 탈수소 효소는 주로 미토콘드리아에서 발견된다. 미토콘드리아 내부 및 외부의 트랜스 아미나 아제, 다른 아미노산을 포함하여 글루탐산 질소가 재분배된다. 아스 파르 테이트 아미노 트랜스퍼 라 제가 특히 활성이다 (Ch.

상기 논의 된 글루타메이트 탈수소 효소에 의해 촉매 된 반응의 모든 조절 특성은 에너지 대사에서이 효소의 필수 역할을 나타낸다. [7]

산성 및 알칼리성 배지에서, 알 돌라 제 [52, 132], 글루타메이트 데 하이드로게나 제 [133-135], 카탈라아제 [54]는 서브 유닛 또는 폴리펩티드 사슬에 해리된다. [아홉]

간에서 결정질 글루타메이트 탈수소 효소에 대한 연구에서 알 수 있듯이,이 효소는 L- 알라닌의 산화 적 탈 아미 노화 반응을 포함하여 아미노산의 가역적 산화 적 탈 아미 노화 반응을 촉매한다는 것이 주목됩니다. 글루타메이트 탈수소 효소는 조합 될 때 글루탐산과의 반응을 촉매하는 4 개의 서브 유닛으로 구성된다. 별도로, 이들 서브 유닛은 글루탐산이 아닌 알라닌에 대해 활성이다. [십]

오일러는 생리적 pH에서 매우 활성적이고 L- 글루탐산의 산화 적 탈 아미 노화를 촉진하는 특정 효소 (글루타메이트 탈수소 효소)를 발견했다. 혐기성 효소이며 모든 살아있는 물체에 극히 널리 퍼져 있습니다. [열한]

매트릭스는 트리 카르 복실 산 사이클의 효소, 지방산의 p- 산화, 우레아 합성, 아스파 테이트 아미노 트랜스퍼 라제, 글루타메이트 데 하이드로게나 제, 포스 포에 놀 피루 베이트 카복시 나제 등을 포함한다. 글루타메이트 데 하이드로게나 제 및 말 레이트 데 하이드로게나 제 활성의 결정은 종종 미토콘드리아 매트릭스를 식별하는데 사용된다. [13]

동시에, 미토콘드리아 및 산화 효소의 호흡 사슬에 해당하는 시토크롬 : 시토크롬 산화 효소, NADH2- 및 NADHPHg- 시토크롬 -c- 리덕 타제, 글루타메이트 탈수소 효소는 흉선 세포의 핵막에서 발견되었다. 흉선 세포 핵은 호기성 조건 하에서 ATP 합성이 가능하며,이 과정은 DNA에 의존합니다. 산화 적 인산화는 흉선 세포와 림프 조직의 핵뿐만 아니라 간 핵막에서도 발생한다는 점에 유의해야합니다. [15]

많은 혈액 단백질이 효소입니다.

특정 효소 과정의 변화는 다양한 병리학 적 상태의 원인 또는 결과 일 수 있습니다. 대부분의 효소 과정은 세포 내부에 국한되어 있지만 세포 외 배지 (혈청, 혈장, 타액, 소변)에서 효소의 활성 결정은 진단 가치가 있으며 효소 진단이라고합니다..

결과를 올바르게 해석하려면 의사가 효소 진단의 기본 사항을 알고 효소의 조직 위치, 다양한 세포 구획에서의 활성, 환자가 복용하는 약물의 효소 활성에 미치는 영향, 저장 중 효소의 안정성, 이소 효소 형태의 존재 등에 대한 정보가 필요합니다..

혈액 내 효소 활성 변화의 원인

혈청 내 세포 대사 효소 활성의 변화 정도는 영향을받는 장기의 질량, 조직 간 효소 분포 및 세포 내 소기관에서의 효소 위치에 따라 달라집니다. 염증 과정에서 질병이 진행됨에 따라 세포 괴사가 관찰되고 세포 기관이 파괴되면서 세포질 효소가 먼저 세포에서 나옵니다. 미토콘드리아의 효소와 리소좀은 혈장에서 발견됩니다. 예를 들어, 알라닌 아미노 트랜스퍼 라제 (ALT, ALAT)는 세포질에 국한되어 있으며 아스파 테이트 아미노 트랜스퍼 라제 (AST, AsAT)는 세포질과 미토콘드리아 모두에서 미토콘드리아 효소입니다..

혈청의 활동 증가는 가속화 된 과정의 결과 일 수 있습니다.

  • 합성-구루병, 간염의 알칼리성 포스파타제,
  • 세포 괴사-심근 경색의 AlAT, AsAT, LDH, CC, 전립선 선종의 산 포스파타제, 리파제, 췌장염의 아밀라제,
  • 배설물 감소-담석 질환의 알칼리성 포스파타제,
  • 간염에 대한 세포막의 투과성 증가-AlAT, AsAT, LDH.

활동 감소는 다음으로 인해 발생합니다.

  • 효소를 분비하는 세포 수의 감소 (경화증이있는 콜린 에스 테라 제),
  • 합성 부족,
  • 효소 배설 증가,
  • 프로 테이 나아 제의 작용으로 인한 활성 억제.

일부 경우에, 개별 효소의 활성 변화와 특정 효소 혈액 스펙트럼의 생성 사이의 관계의 확립은 특정 진단 적 가치가있다. 이 경우 개별 질병의 신뢰할 수있는 효소 증상을 확립 할 수 있습니다.

  • 급성 간염은 알라닌 및 아스 파르 테이트 아미노 트랜스퍼 라제 및 알 도라 제 활성의 급격한 증가를 특징으로한다,
  • 심근 경색은 젖산 탈수소 효소, 크레아틴 키나제, 아스파 테이트 아미노 트랜스퍼 라제의 활성 증가를 동반합니다,
  • 황달이 막히면 알칼리성 포스파타제의 함량이 증가하는 것은 아미노 트랜스퍼 라제 및 알 도라 제의 활성이 크게 증가하지 않는 특징이 있습니다..

혈청 효소

  1. 혈장으로 분비되고 특정 기능을 수행하는 효소는 진정한 혈장 효소입니다. 혈장에서 그들의 활동은 장기보다 훨씬 더 크다 (ceruloplasmin, pseudocholinesterase, lipoprotein lipase, 혈액 응고 시스템의 단백질 인자, 섬유소 분해 및 키노 생성, 레닌).
    혈장에서 이들 효소의 활성 감소는 세포의 합성 능력의 감소 또는 혈장에서 억제제의 축적을 나타낼 것이다.
  2. 혈장의 특성이 아닌 효소는 기관마다 다릅니다. 진단 및 대조 치료를 확인하는 데 가장 많이 사용되는 것은 이러한 효소의 활성을 결정하는 것입니다. 장기 특이 적 효소의 두 그룹이 구별됩니다.

1. 세포 대사 효소 (지표)-세포막의 투과성 또는 변경을 위반하는 경우 혈장에서 활성이 급격히 증가합니다.

  • 심장 근육의 변화에 ​​따라 심장 크레아틴 키나제 이소 효소 (KK-MB), 젖산 탈수소 효소 1 및 2 이소 효소 (LDH-1 및 LDH-2), 아스파 테이트 아미노 트랜스퍼 라제의 활성이 증가합니다.,
  • 골격근 장애-크레아틴 키나제의 근육 이소 효소 (KK-MM), 알코올 탈수소 효소,
  • 뼈 조직-알칼리성 포스파타제 (ALP), 알 돌라 제 (ALD),
  • 전립선-산 포스파타제,
  • 간세포-알라닌 아미노 전이 효소, 글루타메이트 탈수소 효소, 콜린 에스 테라 제, 소르비톨 탈수소 효소,
  • 담도-알칼리성 포스파타제, γ- 글루 타밀 트랜스 펩 티다 제 (γ-GTP).

2. 담관, 췌장 및 침관의 배설 관에서 배설되는 효소. 일반적으로, 혈장에서 이러한 효소의 활성은 세포보다 훨씬 낮으며 일정한 값 (α- 아밀라제, 췌장 리파제)을 갖는다. 이 효소의 활성에 대한 연구를 통해 해당 기관의 기능을 판단 할 수 있습니다.

효소 활동 단위

효소 활성은 다른 측정 단위 (mol / s × l)의 파생물에서 katal (1 katal = 1 mol / s), 활동 단위 (1 E = μmol / min 또는 1 U, 1 단위는 효소의 표준 국제 단위)로 표시됩니다, μmol / s × l, μmol / h × ml, mg / h × ml, μkat / l).

건강 사이트

시험 문제

시험 문제 : 일반 의학, 학기 04 생물 화학

1. 다양한 단백질. 구상 및 원 섬유. 간단하고 복잡한. 단백질 기능.

2. 단백질의 생물학적 기능. 리간드 상호 작용.

3. 단백질의 물리 화학적 특성 (용해성, 이온화, 양쪽 성, 수화, 분자 모양, 분자량). 단백질 변성.

4. 펩티드 결합. 단백질의 기본 구조. 단백질의 종 특이성.

5. 단백질 분자의 구조 (2 차 및 3 차 구조). 단백질의 활성 중심. 리간드 바인딩.

6. 단백질 내 분자 내 화학 결합의 유형.

7. 단백질의 4 차 구조. 헤모글로빈 예의 구조적 특징. 프로토 타입의 형태 변화에 대한 협력.

8. 단백질의 분리 및 정제 방법.

9. 효소 촉매의 특징. 효소 작용의 특이성.

10. 효소의 보조 인자. B 비타민의 코엔자임 기능.

11. 온도, pH, 기질 농도 및 효소에 대한 효소 반응 속도의 의존성.

12. 효소의 정량화 원칙. 효소 활동 단위.

13. 효소의 활성화 제 및 억제제. 의료용.

14. 효소의 분류 및 명명법 (예시).

15. 이소 효소의 개념 (예 : 젖산 탈수소 효소 및 크레아틴 키나제).

16. 유전 된 (1 차) 효소 병증 : 알 카프 뇨 뇨증, 페닐 케톤뇨증, 고 암모니아 혈증의 대사 장애.

17. 이차 효소 병증. 질병 진단을위한 효소 활성 측정.

18. 효소 활성의 조절. 알로 스테 릭 활성화 제 및 억제제. 효소 인산화 및 탈 인산화.

19. DNA의 일차, 이차 및 삼차 구조. 화학 접착제. DNA 복제.

20. RNA 유형 : 구조적 특징, 세포에서의 국소화, 기능. 아미노 아실 tRNA의 형성. RNA 생합성 (전사).

21. 단백질 생합성. 이 프로세스의 주요 구성 요소 및 단계 번역 후 단백질 처리.

22. 유전자 발현의 조절. 오페론의 이론. 단백질 합성 유도 및 억제.

23. 유전자 변이의 분자 메커니즘. 돌연변이. 유전성 단백 증.

24. 생물학적 코드, 그 특성, 단백질 생합성의 가치. 코돈과 안티코돈의 상호 작용.

25. 이화와 동화의 개념과 그 관계. Endergonic 및 Exergonic 반응.

26. 탄수화물, 지방, 아미노산의 이화 작용. 특정 경로와 이화의 일반적인 경로.

27. 거대 화합물. 그들의 형성 및 사용 방법.

28. ATP 및 기타 고 에너지 화합물, ATP 형성 및 사용 방법.

29. OVER-dependent dehydrogenases, 작용 메커니즘. NAD 의존적 탈수소 효소의 가장 중요한 기질.

30. FAD- 의존적 탈수소 효소 : 코엔자임의 작용 메커니즘. FAD- 의존적 탈수소 효소의 기질.

31. 미토콘드리아 전자 전달 사슬. 산화 적 인산화. P / O 비율.

32. 전자 이동의 미토콘드리아 사슬 조절 (호흡 제어, 결합 해제, 억제제).

33. 호흡기 체인에서 산화 및 인산화 과정의 컨쥬 게이션. P / O 비율.

34. 피루브산의 산화 적 탈 카르 복 실화,이 과정의 중요성.

35. Krebs cycle : 반응 순서, 호흡 사슬과의 의사 소통, 생물학적 역할.

36. 음식의 탄수화물, 그 의미. 소화 메커니즘. 제품 흡입.

37. 포도당의 호기성 분해 단계,이 과정의 에너지.

38. 포도당의 혐기성 분해 (당분 해), 반응 순서, 가치.

39. 아미노산, 젖산, 글리세롤, 반응 순서, 생리적 의의로부터의 포도당 생합성 (gluconeogenesis).

40. 포도당-락 테이트주기 (홍역주기), 생리적 중요성.

41. 글리코겐 생합성 및 동원 : 반응 순서, 호르몬 조절, 생리적 의미.

42. 글리코겐 분해 반응. 이 과정의 규제에서 아드레날린의 역할

43. 호르몬에 의한 포스 포 릴라 제 활성의 조절.

44. 간에서 포도당을 전환시키는 주요 방법.

45. 인슐린, 글루카곤, 아드레날린, 코티솔에 의한 탄수화물 대사 조절.

46. ​​글리코겐 대사의 병리학. 글리코 게 노스 및 글리코 게 노스.

47. 저혈당 및 고혈당의 원인. 탄수화물 샘플 값.

48. 포도당 산화를위한 펜 토스 포스페이트 경로, 생리적 의의.

49. 단당류와 이당류의 유전 대사 장애.

50. 당지질 및 당 단백질. 탄수화물 성분의 구조와 기능에 관한 아이디어.

51. 인간 조직의 지질, 분류 및 특성. 필수 지방산. 지질의 가치.

52. 음식 지방 : 매일 섭취, 소화, 음식 흡수.

담즙산. 지방의 소화에서 화학적 성질, 형성, 역할.

54. 장 세포에서 트리 아실 글리세리드 (지방)의 재 합성. 실로 마이크론 형성.

55. 지방산의 베타 산화. 반응 순서. 에너지 가치.

56. 구연산염주기 및 호흡 사슬과 지방산의 산화의 연결. 생리적 의의.

57. 지방산 생합성 메커니즘. 이 과정의 규제.

지방 조직에서의 지방 생합성. 영양 및 식품 성분의 리듬에 대한이 과정의 의존성.

59. 혈액 지단백질 수송; 구성 특징 및 기능 아포지 단백질 및 지단백질 리파제의 역할.

60. 지방 조직에서 지방의 붕해 및 동원. 호르몬에 의한 리파제 활성 조절 메커니즘.

61. 인지질, 구조, 생물학적 역할.

62. 케톤체의 생합성 및 사용. 병리학으로 혈액과 소변의 농도 변화.

63. 콜레스테롤, 생합성 단계, 생물학적 기능, 생합성 조절.

운반 형태의 콜레스테롤. 운송 위반. 가족 성 고 콜레스테롤 혈증. 죽상 경화증.

65. 지질 대사의 위반. 죽상 동맥 경화증과 비만 형성의 메커니즘.

인지질의 생합성에 대한 개념. 지 열성 물질.

67. 탄수화물과 지방 대사의 관계. 탄수화물을 지방으로 변환하는 계획.

68. 지방 대사에 대한 인슐린, 글루카곤 및 아드레날린의 영향..

단백질의 영양가. 필수 아미노산. 단백질 소화의 메커니즘. 프로 테이 나아 제 활성화.

70. 위액 분석의 진단 적 가치.

71. 트랜스 아미 네이션 반응, 효소, 그들의 코엔자임 그룹. 반응의 생물학적 중요성. 아미노 트랜스퍼 라제의 진단 결정

72. 아미노산의 산화 적 탈 아미 노화. 글루타메이트 탈수소 효소. 이 반응의 의미.

73. 아미노산의 간접 탈 아미 노화 : 반응 순서, 효소, 생물학적 중요성.

74. 포도당에서 필수 아미노산의 생합성 방법.

75. 질소가없는 아미노산 잔기의 이화 방법. 이 과정의 가치.

76. 인체에서 암모니아의 형성 및 중화 반응. 고 암모니아 혈증의 원인.

질소 대사의 최종 생성물. 신체의 암모니아 공급원. Hypeammonemia의 원인.

78. 암모니아의 중화를위한 메커니즘으로서의 요소 생합성. 우레아 질소 원자의 기원.

79. 트랜스 메틸화 반응에서 메티오닌의 역할. 이 과정에서 THFK의 참여. 엽산 비타민.

80. 페닐알라닌 및 티로신의 교환. 카테콜아민, 티록신 및 멜라닌의 합성을위한 티로신의 사용. 티로신 고장.

81. 아미노산 대사의 유전 적 장애 (페닐알라닌 및 티로신의 예에서).

82. 아미노산 탈 카르 복 실화. 생체 아민 (히스타민, 세로토닌, GABA, 카테콜아민) 형성, 가치.

83. 단백질 대사 조절에서 호르몬의 역할.

84. 퓨린 뉴클레오타이드의 이화 작용. 퓨린 뉴클레오티드의 생합성에 대한 아이디어. 통풍.

피리 미딘 뉴클레오티드의 생합성 및 이화 작용. 합성 규제.

86. 인체에서 암모니아의 형성과 중화 반응. 고 암모니아 혈증의 원인.

87. 잔류 플라즈마 질소, 그 주요 성분. 진단 값.

88. 신진 대사 조절에서 호르몬의 장소. 호르몬의 화학 분류.

호르몬 신호를 세포로 전달하는 메커니즘. 호르몬 수용체.

90. 세포로 호르몬 신호를 전달하는 데있어서 아데 닐 레이트 시클 라제 시스템의 역할.

91. 시상 하부 호르몬, 생물학적 역할.

92. 뇌하수체 전엽의 호르몬, 그 의의.

뇌하수체 후 호르몬, 화학적 성질, 생물학적 역할.

94. 인슐린, 글루카곤, 아드레날린, 코티솔에 의한 탄수화물, 지방 및 아미노산 대사 조절.

95. 아드레날린, 화학적 성질, 생합성, 대사 조절에서의 역할.

96. 티록신, 트리 요오 도티 로닌, 구조, 생합성, 생합성 조절, 신진 대사에서의 역할. 갑상선 기능 항진증.

97. 부 신피질 호르몬, 화학적 성질, 신진 대사에 미치는 영향, 생합성 조절.

인슐린, 화학적 성질. 탄수화물, 지방, 아미노산의 대사에 미치는 영향.

99. 글루카곤, 화학적 성질, 대사 조절에서의 역할.

당뇨병의 생화학 적 장애. 당뇨병 성 혼수 상태의 발달을위한 메커니즘.

101. 혈액 내 포도당 농도 조절. 인슐린, 글루카곤, 아드레날린 및 코티솔의 효과.

102. 물 및 전해질 대사의 호르몬 조절. 바소프레신과 알도스테론의 작용 메커니즘.

103. 에이코 사 노이드 (프로스타글란딘, 류코트리엔, 트롬 복산)의 개념. 교육 방법, 생물학적 역할.

104. 레닌-안지오텐신 시스템, 전해질 대사 조절의 중요성.

인-칼슘 대사 조절에서 호르몬의 역할. 저 칼슘 혈증 및 고칼슘 혈증의 원인.

106. 비타민 D3 : 화학적 성질, 형성 메커니즘 및 활성화. 미네랄 대사 조절의 역할.

107. 성 호르몬, 화학적 성질, 생합성 조절, 신진 대사에 미치는 영향.

108. 가장 중요한 세포 간 매트릭스 단백질.

109. 콜라겐, 구성, 구조 및 생합성의 특징. 비타민 C 결핍 장애.

110. 세포 간 매트릭스의 글리코 사 미노 글리 칸 및 프로테오글리칸.

111. 간에서 물질의 중화의 가장 중요한 메커니즘 : microsomal 산화, 접합 반응.

112. 헤모글로빈 구조, 생물학적 역할. 헤모글로빈의 형태. 혈색소 병증.

113. "직접"및 "간접"빌리루빈. 빌리루빈 대사 장애. 빌리루빈 결정의 진단 가치.

114. 헴의 부패. 빌리루빈의 형성, 중화, 신체 배출 방법. 담즙 색소 결정의 진단 적 가치.

115. 헴과 헤모글로빈의 생합성. 이러한 프로세스의 규제. 헴 합성 위반 포르피린증.

116. 철 교환 : 흡수, 운송, 증착, 일일 요구 사항. 대사 장애.

117. 혈액 산소 및 이산화탄소 수송.

118. 혈장의 단백질 분획, 그 기능, 진단 적 가치.

119. 혈액 응고 메커니즘 (내부 및 외부 경로). 혈액 응고에서 비타민 K의 역할.

120. 항응고제 혈액 시스템. 섬유소 분해. 생리적 의의.

121. 비타민, 분류. 프로 비타민. 비타민의 기능. hypovitaminosis, 비타민 결핍, hypervitaminosis의 원인.

122. hypovitaminosis, 비타민 결핍 및 hypervitaminosis의 발달 원인.

123. 그룹 B의 비타민, 그들의 코엔자임 역할, 생화학 적 과정에 참여. 필요한 것

124. 비타민 B1, 화학적 성질, 코엔자임 기능. 비타민 결핍의 필요성, 증상.

125. 비타민 B2, 화학적 성질, 생물학적 역할. 비타민 결핍의 필요성, 증상

126. 비타민 PP. 화학적 성질, 생물학적 역할. 비타민 결핍의 필요성, 출처, 증상.

판토텐산 (비타민 B5) 화학적 성질, 생물학적 역할, 필요, 공급원, hypovitaminosis의 징후.

128. 비타민 B6. 화학적 성질, 생물학적 역할. 비타민 결핍의 필요성, 증상.

129. 비타민 H (비오틴). 화학적 성질, 생물학적 역할. 비타민 결핍의 필요성, 출처, 증상.

130. 비타민 B12와 엽산, 생물학적 중요성. 비타민 결핍의 필요성, 증상.

131. 비타민 C의 화학적 성질. 생물학적 역할. 비타민 결핍의 필요성, 증상.

132. 비타민 A와 프로 비타민. 생물학적 역할. 필요, 출처.

133. 비타민 E와 K. 화학적 성질, 생물학적 역할. hypovitaminosis의 필요성, 근원, 징후.

134. 비타민 (비타민 K 및 엽산).

135. 소변의 화학적 조성 및 특성. 소변의 병리학 적 구성 요소.

136. 근육 단백질. 근육 수축 및 이완의 생화학 적 메커니즘.

137. 화학적 구성의 특징 및 신경 조직의 대사.

138. 신경 자극의 시냅스 전달의 분자 메커니즘. 신경 전달 물질.

139. 면역 글로불린. 구조의 특징, 항체의 결합. 면역 글로불린의 종류.

140. 막, 화학적 조성, 특성. 화학 물질의 막 수송 메커니즘.

141. 막의 구조적 구성 및 기능에서 주요 성분 (지질, 단백질, 탄수화물)의 역할.

142. 막을 통한 물질 수송 메커니즘.

143. 독성 형태의 산소. 막 지질 과산화.

144. 막의 항산화 보호 메커니즘 (비 효소 및 효소).

생화학 적 상수 및 규정을 알기 위해

1. 포도당 산화 효소법에 의해 측정 된 혈당.

2. 설탕 곡선, 진단의 진단 적 가치.

3. 혈중 콜레스테롤 및 죽상 동맥 경화증의 변화.

4. 혈청 내 총 단백질 함량. 정의의 진단 값.

5. 혈장의 단백질 분획의 함량.

6. 혈청의 잔류 질소 함량과 급성 신부전의 변화.

7. 혈액과 소변의 요산 함량. 통풍 측정의 진단 값.

8. 혈청 및 소변의 요소 함량. 급성 신부전의 진단 가치와 그 변화.

9. 혈청 내 총 빌리루빈 함량. 황달의 안료 측정 진단 값.

10. 혈액 내 칼슘 함량과 구루병에 의한 변화.

11. 혈액의 무기 인산염 함량과 병리학의 변화.

12. 혈액 내 헤모글로빈 함량.

13. 위액의 총 산도, 결합 및 유리 염산의 정상 값 및 병리학의 변화.

14. 글루코 수리아, 원인 및 진단 적 가치.

15. 단백뇨, 원인, 진단 적 가치.

16. 혈액과 소변에서 케톤체를 결정하는 진단 적 가치.

17. 소변 출력, pH, 소변의 상대 밀도 및 병리학의 변화의 정상 값.

시험에서 제시 할 화학 공식 목록